src/unfolding/tension-folded.tex

   1 \subsection{Folded domain tension}
   2 \label{sec:tension:folded}
   3
   4 The unfolded polypeptide chain has been shown to follow the
   5 WLC\index{WLC} model quite well (\cref{sec:tension:wlc}), though other
   6 polymer models, such as the Freely-Jointed Chain
   7 (FJC)\citep{verdier70}\index{FJC}\nomenclature{FJC}{Freely-Jointed Chain}
   8 (\cref{sec:tension:fjc}), can be used to fit the force-extension
   9 relationship\citep{janshoff00}.  A short chain of folded proteins,
  10 however, cannot be described well by polymer models.  Several studies
  11 have used WLC and FJC models to fit the elastic properties of the
  12 modular protein titin\citep{granzier97,linke98a},
  13 % TODO: check it really is folded domains \& bulk titin
  14 but native titin contains hundreds of folded and unfolded domains.
  15 For the short protein polymers common in mechanical unfolding
  16 experiments, the cantilever dominates the elasticity of the
  17 polymer-cantilever system before any protein molecules unfold.  After
  18 the first unfolding event occurs, the unfolded portion of the chain is
  19 already longer and softer than the sum of all the remaining folded
  20 domains, and dominates the elasticity of the whole chain.  Therefore,
  21 the details of the tension model chosen for the folded domains has
  22 negligible effect on the unfolding forces, which was also suggested by
  23 \citet{staple08}.  Force curves simulated using different models to
  24 describe the folded domains yielded almost identical unfolding force
  25 distributions (data not shown, TODO: show data).