Corrections to saswim.bib before reformating with pybtex.
authorW. Trevor King <wking@drexel.edu>
Sat, 16 Oct 2010 15:58:52 +0000 (11:58 -0400)
committerW. Trevor King <wking@drexel.edu>
Sat, 16 Oct 2010 15:58:52 +0000 (11:58 -0400)
src/sawsim.bib

index 6977cdf9bccb62d2920caf8824fa6c5020abe72f..574cec7a414928cc41e476f6fe32e893d82a32e5 100644 (file)
@@ -1,50 +1,11 @@
-%   Good, very basic tutorial
-%    http://cmtw.harvard.edu/Documentation/TeX/Bibtex/Example.html
-%   More detail on the whole process
-%    http://www.andy-roberts.net/misc/latex/latextutorial3.html
-%   Entry types reference
-%    http://newton.ex.ac.uk/tex/pack/bibtex/btxdoc/node6.html
-%   Fields reference
-%    http://newton.ex.ac.uk/tex/pack/bibtex/btxdoc/node7.html
-%   Entry and field reference, but with little discussion
-%    http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX
-%   Examples of assorted styles
-%    http://www.cs.stir.ac.uk/~kjt/software/latex/showbst.html
-%   Assorted BibTeX tools
-%    http://liinwww.ira.uka.de/bibliography/Bib.Format.html
-%
-%   at some point in your latex document
-%    \bibliographystyle{prsty} % Phys. Rev. style
-%   other syles include abbrv, alpha, plain, unsrt
-%
-%   and in your latex document where you want the bibliography:
-%    \bibliography{wtk} % wtk.bib is the name of the database
-%
-%   compile (using latex for example) with
-%   $ latex example
-%   $ bibtex example
-%   $ latex example
-%   $ latex example
-%
-%   See possibly the Natbib package for other citation styles & link formats
-%   Customize bibliography with Makebst (`latex makebst`),
-%   makes .bst bib-style format files according to your specifications.
-%
-%   My key style is '<lowercase-main-author-last-name><four-digit-year>',
-%   which I can kindof achieve with
-%    $ bibtool -f '%-1n(author)%2d(year)' wtk.bib -o wtk1.bib
-%   Except any paper with more than one author has a '.ea' appended to the name
-%   and bibtool removes all comments :(.
-
-%   Define some Journal name shortcuts
-%  @String{PRL =    "Phys. Rev. Lett."}
-
-%  @String{RMP =    "Rev. Mod. Phys."}
-
-%  @String{LANG =   "Langmuir"}
-
-%  @String(PNAS="Proc. Nat. Acad. Sci.")
-%  @String{RSI =    "Rev. Sci. Instrum."}
+@String{PRL =    "Phys. Rev. Lett."}
+@String{RMP =    "Rev. Mod. Phys."}
+@String{LANG =   "Langmuir"}
+@String(PNAS="Proc. Nat. Acad. Sci.")
+@String{RSI =    "Rev. Sci. Instrum."}
+@String{pub-NETWORK-THEORY      = "Network Theory Ltd."}
+@String{pub-NETWORK-THEORY:adr  = "Bristol, UK"}
+@String{BPJ = "Biophys J"
 
 @Article{hyeon03,
   author =       "Changbong Hyeon and D. Thirumalai",
   volume =       "100",
   number =       "18",
   pages =        "10249--10253",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Proteins",
-  keywords =     "RNA",
-  keywords =     "Temperature",
-  keywords =     "Thermodynamics",
+  keywords =     "Protein Folding; Proteins; RNA; Temperature; Thermodynamics",
   abstract =     "By considering temperature effects on the mechanical
                  unfolding rates of proteins and RNA, whose energy
                  landscape is rugged, the question posed in the title is
   volume =       "6",
   number =       "5",
   pages =        "482--486",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Protein Binding",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Spectrum Analysis",
-  keywords =     "Thermodynamics",
-  keywords =     "beta Karyopherins",
-  keywords =     "ran GTP-Binding Protein",
+  keywords =     "Models, Molecular; Protein Binding; Protein Folding; Spectrum Analysis; Thermodynamics; beta Karyopherins; ran GTP-Binding Protein",
   abstract =     "The energy landscape of proteins is thought to have an
                  intricate, corrugated structure. Such roughness should
                  have important consequences on the folding and binding
   pages =        "11288--11292",
   doi =          "10.1073/pnas.96.20.11288",
   year =         "1999",
+  month = sep,
+  day = 28,
   abstract =     "",
   URL =          "http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/96/20/11288",
   eprint =       "http://www.pnas.org/cgi/reprint/96/20/11288.pdf",
   year =         "2000",
   month =        jun,
   day =          "20",
-  keywords =     "Animals",
-  keywords =     "Humans",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Proteins",
-  keywords =     "Spectrin",
+  keywords =     "Animals; Humans; Protein Folding; Proteins; Spectrin",
   abstract =     "Single-molecule manipulation techniques reveal that
                  stretching unravels individually folded domains in the
                  muscle protein titin and the extracellular matrix
                  concentration of denaturants.",
   ISSN =         "0027-8424",
   URL =          "http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/97/13/7254",
-  URLB =      "http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?artid=16532",
   eprint =       "http://www.pnas.org/cgi/reprint/97/13/7254.pdf",
   note = "Simulated unfolding timescales for Ig27-like S1 and S2 domains",
 }
   volume =       "104",
   number =       "52",
   pages =        "20799--20804",
-  doi =          "10.1073/pnas.0701281105",
   year =         "2007",
   month =        dec,
   day =          "26",
-  keywords =     "Anisotropy",
-  keywords =     "Bacterial Proteins",
-  keywords =     "Biophysics",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "Cysteine",
-  keywords =     "Halorhodospira halophila",
-  keywords =     "Hydrogen Bonding",
-  keywords =     "Kinetics",
-  keywords =     "Luminescent Proteins",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Molecular Conformation",
-  keywords =     "Protein Binding",
-  keywords =     "Protein Conformation",
-  keywords =     "Protein Denaturation",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Protein Structure, Secondary",
+  keywords =     "Anisotropy; Bacterial Proteins; Biophysics; Computer Simulation; Cysteine; Halorhodospira halophila; Hydrogen Bonding; Kinetics; Luminescent Proteins; Microscopy, Atomic Force; Molecular Conformation; Protein Binding; Protein Conformation; Protein Denaturation; Protein Folding; Protein Structure, Secondary",
   abstract =     "We present a comprehensive study that integrates
                  experimental and theoretical nonequilibrium techniques
                  to map energy landscapes along well defined pull-axis
   pages =        "3694--3699",
   doi =          "10.1073/pnas.96.7.3694",
   year =         "1999",
+  month = mar,
+  day = 30,
   URL =          "http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/96/7/3694",
   eprint =       "http://www.pnas.org/cgi/reprint/96/7/3694.pdf",
 }
   volume =       "87",
   number =       "4",
   pages =        "2630--2634",
-  keywords =     "Elasticity",
-  keywords =     "Enzyme Activation",
-  keywords =     "Micromanipulation",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Models, Chemical",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Multiprotein Complexes",
-  keywords =     "Nuclear Proteins",
-  keywords =     "Physical Stimulation",
-  keywords =     "Protein Binding",
-  keywords =     "Stress, Mechanical",
-  keywords =     "Structure-Activity Relationship",
-  keywords =     "beta Karyopherins",
-  keywords =     "ran GTP-Binding Protein",
+  keywords =     "Elasticity; Enzyme Activation; Micromanipulation; Microscopy, Atomic Force; Models, Chemical; Models, Molecular; Multiprotein Complexes; Nuclear Proteins; Physical Stimulation; Protein Binding; Stress, Mechanical; Structure-Activity Relationship; beta Karyopherins; ran GTP-Binding Protein",
   abstract =     "The limitations imposed on the analyses of complex
                  chemical and biological systems by ensemble averaging
                  can be overcome by single-molecule experiments. Here,
   volume =       "10",
   number =       "7",
   pages =        "553--557",
-  keywords =     "Guanosine Diphosphate",
-  keywords =     "Guanosine Triphosphate",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Protein Binding",
-  keywords =     "Protein Conformation",
-  keywords =     "beta Karyopherins",
-  keywords =     "ran GTP-Binding Protein",
+  keywords =     "Guanosine Diphosphate; Guanosine Triphosphate; Microscopy, Atomic Force; Protein Binding; Protein Conformation; beta Karyopherins; ran GTP-Binding Protein",
   abstract =     "Several million macromolecules are exchanged each
                  minute between the nucleus and cytoplasm by
                  receptor-mediated transport. Most of this traffic is
   volume =       "90",
   number =       "4",
   pages =        "L33--L35",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Proteins",
-  keywords =     "Thermodynamics",
+  keywords =     "Models, Molecular; Protein Folding; Proteins; Thermodynamics",
   abstract =     "The protein folding process is described as diffusion
                  on a high-dimensional energy landscape. Experimental
                  data showing details of the underlying energy surface
   volume =       "92",
   number =       "6",
   pages =        "2054--2061",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "Models, Chemical",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Models, Statistical",
-  keywords =     "Monte Carlo Method",
-  keywords =     "Motion",
-  keywords =     "Protein Conformation",
-  keywords =     "Protein Denaturation",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Ubiquitin",
+  keywords =     "Computer Simulation; Models, Chemical; Models, Molecular; Models, Statistical; Monte Carlo Method; Motion; Protein Conformation; Protein Denaturation; Protein Folding; Ubiquitin",
   abstract =     "The mechanical unfolding of proteins under a
                  stretching force has an important role in living
                  systems and is a logical extension of the more general
   volume =       "11",
   number =       "12",
   pages =        "2759--2765",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Monte Carlo Method",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Protein Structure, Tertiary",
-  keywords =     "Proteins",
+  keywords =     "Computer Simulation; Models, Molecular; Monte Carlo Method; Protein Folding; Protein Structure, Tertiary; Proteins",
   abstract =     "The mechanical resistance of a folded domain in a
                  polyprotein of five mutant I27 domains (C47S, C63S
                  I27)(5)is shown to depend on the unfolding history of
   volume =       "83",
   number =       "1",
   pages =        "458--472",
-  keywords =     "Amino Acid Sequence",
-  keywords =     "Dose-Response Relationship, Drug",
-  keywords =     "Kinetics",
-  keywords =     "Magnetic Resonance Spectroscopy",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Molecular Sequence Data",
-  keywords =     "Monte Carlo Method",
-  keywords =     "Muscle Proteins",
-  keywords =     "Mutation",
-  keywords =     "Peptide Fragments",
-  keywords =     "Protein Denaturation",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Protein Kinases",
-  keywords =     "Protein Structure, Secondary",
-  keywords =     "Protein Structure, Tertiary",
-  keywords =     "Proteins",
-  keywords =     "Thermodynamics",
+  keywords =     "Amino Acid Sequence; Dose-Response Relationship, Drug; Kinetics; Magnetic Resonance Spectroscopy; Models, Molecular; Molecular Sequence Data; Monte Carlo Method; Muscle Proteins; Mutation; Peptide Fragments; Protein Denaturation; Protein Folding; Protein Kinases; Protein Structure, Secondary; Protein Structure, Tertiary; Proteins; Thermodynamics",
   abstract =     "It is still unclear whether mechanical unfolding
                  probes the same pathways as chemical denaturation. To
                  address this point, we have constructed a concatamer of
   volume =       "85",
   number =       "1",
   pages =        "5--15",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "Crystallography",
-  keywords =     "Energy Transfer",
-  keywords =     "Kinetics",
-  keywords =     "Lasers",
-  keywords =     "Micromanipulation",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Molecular Conformation",
-  keywords =     "Motion",
-  keywords =     "Muscle Proteins",
-  keywords =     "Nanotechnology",
-  keywords =     "Physical Stimulation",
-  keywords =     "Protein Conformation",
-  keywords =     "Protein Denaturation",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Protein Kinases",
-  keywords =     "Stress, Mechanical",
+  keywords =     "Computer Simulation; Crystallography; Energy Transfer; Kinetics; Lasers; Micromanipulation; Microscopy, Atomic Force; Models, Molecular; Molecular Conformation; Motion; Muscle Proteins; Nanotechnology; Physical Stimulation; Protein Conformation; Protein Denaturation; Protein Folding; Protein Kinases; Stress, Mechanical",
   abstract =     "Mechanical forces exerted by laser tweezers or atomic
                  force microscopes can be used to drive rare transitions
                  in single molecules, such as unfolding of a protein or
   volume =       "6",
   number =       "1",
   pages =        "46--51",
-  keywords =     "Animals",
-  keywords =     "Contractile Proteins",
-  keywords =     "Dictyostelium",
-  keywords =     "Immunoglobulins",
-  keywords =     "Kinetics",
-  keywords =     "Microfilament Proteins",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Protein Structure, Tertiary",
+  keywords =     "Animals; Contractile Proteins; Dictyostelium; Immunoglobulins; Kinetics; Microfilament Proteins; Models, Molecular; Protein Folding; Protein Structure, Tertiary",
   abstract =     "The F-actin crosslinker filamin from Dictyostelium
                  discoideum (ddFLN) has a rod domain consisting of six
                  structurally similar immunoglobulin domains. When
   volume =       "76",
   number =       "5",
   pages =        "2439--2447",
-  keywords =     "Animals",
-  keywords =     "Biophysics",
-  keywords =     "Biopolymers",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Models, Chemical",
-  keywords =     "Muscle Proteins",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Protein Kinases",
-  keywords =     "Stochastic Processes",
-  keywords =     "Stress, Mechanical",
-  keywords =     "Thermodynamics",
+  keywords =     "Animals; Biophysics; Biopolymers; Microscopy, Atomic Force; Models, Chemical; Muscle Proteins; Protein Folding; Protein Kinases; Stochastic Processes; Stress, Mechanical; Thermodynamics",
   abstract =     "Bond dissociation under steadily rising force occurs
                  most frequently at a time governed by the rate of
                  loading (Evans and Ritchie, 1997 Biophys. J.
@@ -2498,13 +2345,7 @@ note= {Develops Kramers improvement on Bell model for domain unfolding.
   volume =       "72",
   number =       "4",
   pages =        "1541--1555",
-  keywords =     "Avidin",
-  keywords =     "Biotin",
-  keywords =     "Chemistry, Physical",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "Mathematics",
-  keywords =     "Monte Carlo Method",
-  keywords =     "Protein Binding",
+  keywords =     "Avidin; Biotin; Chemistry, Physical; Computer Simulation; Mathematics; Monte Carlo Method; Protein Binding",
   abstract =     "In biology, molecular linkages at, within, and beneath
                  cell interfaces arise mainly from weak noncovalent
                  interactions. These bonds will fail under any level of
@@ -2620,11 +2461,7 @@ eprint = {http://www.biophysj.org/cgi/reprint/72/4/1541.pdf},
   volume =       "1",
   number =       "6",
   pages =        "441--450",
-  keywords =     "Animals",
-  keywords =     "Cytochrome c Group",
-  keywords =     "Humans",
-  keywords =     "Infant",
-  keywords =     "Protein Folding",
+  keywords =     "Animals; Cytochrome c Group; Humans; Infant; Protein Folding",
   abstract =     "BACKGROUND: Energy landscape theory predicts that the
                  folding funnel for a small fast-folding alpha-helical
                  protein will have a transition state half-way to the
@@ -2709,19 +2546,7 @@ note = {A nice introduction to some quantitative ramifications of the funnel ene
   volume =       "11",
   number =       "1",
   pages =        "81--85",
-  keywords =     "Actins",
-  keywords =     "Animals",
-  keywords =     "Contractile Proteins",
-  keywords =     "Cross-Linking Reagents",
-  keywords =     "Dictyostelium",
-  keywords =     "Dimerization",
-  keywords =     "Microfilament Proteins",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Mutagenesis, Site-Directed",
-  keywords =     "Protein Denaturation",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Protein Structure, Tertiary",
-  keywords =     "Protozoan Proteins",
+  keywords =     "Actins; Animals; Contractile Proteins; Cross-Linking Reagents; Dictyostelium; Dimerization; Microfilament Proteins; Microscopy, Atomic Force; Mutagenesis, Site-Directed; Protein Denaturation; Protein Folding; Protein Structure, Tertiary; Protozoan Proteins",
   abstract =     "Many F-actin crosslinking proteins consist of two
                  actin-binding domains separated by a rod domain that
                  can vary considerably in length and structure. In this
@@ -2778,18 +2603,7 @@ note = "Gives appropriate Einstein-S... relation for diffusion to damping",
   volume =       "200",
   number =       "4342",
   pages =        "618--627",
-  keywords =     "Antigen-Antibody Reactions",
-  keywords =     "Cell Adhesion",
-  keywords =     "Cell Membrane",
-  keywords =     "Chemistry, Physical",
-  keywords =     "Electrophysiology",
-  keywords =     "Enzymes",
-  keywords =     "Glycoproteins",
-  keywords =     "Kinetics",
-  keywords =     "Ligands",
-  keywords =     "Membrane Proteins",
-  keywords =     "Models, Biological",
-  keywords =     "Receptors, Drug",
+  keywords =     "Antigen-Antibody Reactions; Cell Adhesion; Cell Membrane; Chemistry, Physical; Electrophysiology; Enzymes; Glycoproteins; Kinetics; Ligands; Membrane Proteins; Models, Biological; Receptors, Drug",
   abstract =     "A theoretical framework is proposed for the analysis
                  of adhesion between cells or of cells to surfaces when
                  the adhesion is mediated by reversible bonds between
@@ -2823,20 +2637,7 @@ note = "Gives appropriate Einstein-S... relation for diffusion to damping",
   volume =       "101",
   number =       "39",
   pages =        "14102--14107",
-  keywords =     "Animals",
-  keywords =     "Ankyrin Repeat",
-  keywords =     "Circular Dichroism",
-  keywords =     "Drosophila Proteins",
-  keywords =     "Drosophila melanogaster",
-  keywords =     "Gene Deletion",
-  keywords =     "Models, Chemical",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Protein Denaturation",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Protein Structure, Tertiary",
-  keywords =     "Spectrometry, Fluorescence",
-  keywords =     "Thermodynamics",
-  keywords =     "Urea",
+  keywords =     "Animals; Ankyrin Repeat; Circular Dichroism; Drosophila Proteins; Drosophila melanogaster; Gene Deletion; Models, Chemical; Models, Molecular; Protein Denaturation; Protein Folding; Protein Structure, Tertiary; Spectrometry, Fluorescence; Thermodynamics; Urea",
   abstract =     "Energy landscapes have been used to conceptually
                  describe and model protein folding but have been
                  difficult to measure experimentally, in large part
@@ -2873,18 +2674,7 @@ note = "Gives appropriate Einstein-S... relation for diffusion to damping",
   volume =       "21",
   number =       "3",
   pages =        "167--195",
-  keywords =     "Amino Acid Sequence",
-  keywords =     "Chemistry, Physical",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "Data Interpretation, Statistical",
-  keywords =     "Kinetics",
-  keywords =     "Models, Chemical",
-  keywords =     "Molecular Sequence Data",
-  keywords =     "Protein Biosynthesis",
-  keywords =     "Protein Conformation",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Proteins",
-  keywords =     "Thermodynamics",
+  keywords =     "Amino Acid Sequence; Chemistry, Physical; Computer Simulation; Data Interpretation, Statistical; Kinetics; Models, Chemical; Molecular Sequence Data; Protein Biosynthesis; Protein Conformation; Protein Folding; Proteins; Thermodynamics",
   abstract =     "The understanding, and even the description of protein
                  folding is impeded by the complexity of the process.
                  Much of this complexity can be described and understood
@@ -2931,12 +2721,7 @@ note = "Gives appropriate Einstein-S... relation for diffusion to damping",
   volume =       "84",
   number =       "21",
   pages =        "7524--7528",
-  keywords =     "Kinetics",
-  keywords =     "Mathematics",
-  keywords =     "Models, Theoretical",
-  keywords =     "Protein Conformation",
-  keywords =     "Proteins",
-  keywords =     "Stochastic Processes",
+  keywords =     "Kinetics; Mathematics; Models, Theoretical; Protein Conformation; Proteins; Stochastic Processes",
   abstract =     "The theory of spin glasses was used to study a simple
                  model of protein folding. The phase diagram of the
                  model was calculated, and the results of dynamics
@@ -2960,20 +2745,11 @@ note = "Gives appropriate Einstein-S... relation for diffusion to damping",
   volume =       "265",
   number =       "5178",
   pages =        "1599--1600",
-  keywords =     "Bacteriophage lambda",
-  keywords =     "DNA, Viral",
-  keywords =     "Least-Squares Analysis",
-  keywords =     "Thermodynamics",
+  keywords =     "Bacteriophage lambda; DNA, Viral; Least-Squares Analysis; Thermodynamics",
   ISSN =         "0036-8075",
   note = "WLC interpolation formula.",
 }
 
-% see the list of BibTeX databases Beebe has compiled
-% http://www.math.utah.edu/~beebe/bibliographies.html
-
-% Beebe: http://www.math.utah.edu/pub/tex/bib/gnu.html
-@String{pub-NETWORK-THEORY      = "Network Theory Ltd."}
-@String{pub-NETWORK-THEORY:adr  = "Bristol, UK"}
 @Book{galassi05,
   author =       "Mark Galassi and Jim Davies and James Theiler and
                  Brian Gough and Gerard Jungman and Michael Booth and
@@ -2988,8 +2764,7 @@ note = "Gives appropriate Einstein-S... relation for diffusion to damping",
   ISBN-13 =      "978-0-9541617-3-6",
   LCCN =         "QA76.73.C15",
   bibdate =      "Wed Oct 30 10:44:22 2002",
-  acknowledgement = ack-nhfb,
-  remark =       "This is the revised and updated second edition of the
+  note =       "This is the revised and updated second edition of the
                  manual, and corresponds to version 1.6 of the
                  library.",
   URL =          "http://www.network-theory.co.uk/gsl/manual/",
@@ -2997,6 +2772,7 @@ note = "Gives appropriate Einstein-S... relation for diffusion to damping",
 }
 
 @Misc{sw:check,
+  key = "sw:check",
   title = {Check},
   author = {Arien Malec and Chris Pickett and Fredrik Hugosson and Robert Lemmen},
   version = {version 0.9.4},
@@ -3008,6 +2784,7 @@ note = "Gives appropriate Einstein-S... relation for diffusion to damping",
 }
 
 @Misc{sw:noweb,
+  key="sw:noweb",
   title = {Noweb},
   author = {Norman Ramsey},
   version = {version 2.11b},
@@ -3020,8 +2797,9 @@ note = "Gives appropriate Einstein-S... relation for diffusion to damping",
 }
 
 @Misc{sw:python,
+  key="sw:python",
   title = {Python},
-  author = {Guido {van Rossum} and others},
+  author = {van Rossum, Guido and others},
   version = {version 2.5.1},
   year = "2007",
   month = apr,
@@ -3031,6 +2809,7 @@ note = "Gives appropriate Einstein-S... relation for diffusion to damping",
 }
 
 @Misc{sw:scipy,
+  key="sw:scipy",
   author =    {Eric Jones and Travis Oliphant and Pearu Peterson and others},
   title =     {{SciPy}: Open source scientific tools for {Python}},
   year =      {2001--},
@@ -3053,21 +2832,17 @@ eprint = {http://www.biophysj.org/cgi/reprint/93/10/3373.pdf}
 }
 
     @article{gompertz25,
-     jstor_articletype = {primary_article},
      title = {On the Nature of the Function Expressive of the Law of Human Mortality, and on a New Mode of Determining the Value of Life Contingencies},
      author = {Gompertz, Benjamin},
      journal = {Philosophical Transactions of the Royal Society of London},
-     jstor_issuetitle = {},
      volume = {115},
      number = {},
-     jstor_formatteddate = {1825},
      pages = {513--583},
      url = {http://www.jstor.org/stable/107756},
      ISSN = {02610523},
      abstract = {},
      publisher = {The Royal Society},
-     language = {},
-     copyright = {Copyright © 1825 The Royal Society},
+     copyright = {Copyright \copy 1825 The Royal Society},
      year = {1825},
     }
 
@@ -3083,18 +2858,7 @@ eprint = {http://www.biophysj.org/cgi/reprint/93/10/3373.pdf}
   volume =       "92",
   number =       "12",
   pages =        "4188--4195",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "DNA",
-  keywords =     "Elasticity",
-  keywords =     "Mechanics",
-  keywords =     "Micromanipulation",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Models, Chemical",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Nanostructures",
-  keywords =     "Nucleic Acid Conformation",
-  keywords =     "Porosity",
-  keywords =     "Stress, Mechanical",
+  keywords =     "Computer Simulation; DNA; Elasticity; Mechanics; Micromanipulation; Microscopy, Atomic Force; Models, Chemical; Models, Molecular; Nanostructures; Nucleic Acid Conformation; Porosity; Stress, Mechanical",
   abstract =     "Single-molecule force experiments provide powerful new
                  tools to explore biomolecular interactions. Here, we
                  describe a systematic procedure for extracting kinetic
@@ -3134,24 +2898,7 @@ eprint = {http://www.biophysj.org/cgi/reprint/93/10/3373.pdf}
   volume =       "96",
   number =       "10",
   pages =        "108101",
-  keywords =     "Biophysics",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "Data Interpretation, Statistical",
-  keywords =     "Kinetics",
-  keywords =     "Micromanipulation",
-  keywords =     "Models, Chemical",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Molecular Conformation",
-  keywords =     "Muscle Proteins",
-  keywords =     "Nucleic Acid Conformation",
-  keywords =     "Protein Binding",
-  keywords =     "Protein Denaturation",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Protein Kinases",
-  keywords =     "RNA",
-  keywords =     "Stress, Mechanical",
-  keywords =     "Thermodynamics",
-  keywords =     "Time Factors",
+  keywords =     "Biophysics; Computer Simulation; Data Interpretation, Statistical; Kinetics; Micromanipulation; Models, Chemical; Models, Molecular; Molecular Conformation; Muscle Proteins; Nucleic Acid Conformation; Protein Binding; Protein Denaturation; Protein Folding; Protein Kinases; RNA; Stress, Mechanical; Thermodynamics; Time Factors",
   abstract =     "We present a unified framework for extracting kinetic
                  information from single-molecule pulling experiments at
                  constant force or constant pulling speed. Our procedure
@@ -3227,16 +2974,7 @@ eprint = {http://www.biophysj.org/cgi/reprint/93/10/3373.pdf}
   volume =       "213",
   number =       "4",
   pages =        "527--545",
-  keywords =     "Adult",
-  keywords =     "Aged",
-  keywords =     "Aging",
-  keywords =     "Animals",
-  keywords =     "Humans",
-  keywords =     "Longevity",
-  keywords =     "Middle Aged",
-  keywords =     "Models, Biological",
-  keywords =     "Survival Rate",
-  keywords =     "Systems Theory",
+  keywords =     "Adult; Aged; Aging; Animals; Humans; Longevity; Middle Aged; Models, Biological; Survival Rate; Systems Theory",
   abstract =     "Reliability theory is a general theory about systems
                  failure. It allows researchers to predict the
                  age-related failure kinetics for a system of given
@@ -3290,14 +3028,7 @@ eprint = {http://www.biophysj.org/cgi/reprint/93/10/3373.pdf}
   volume =       "34",
   number =       "1",
   pages =        "1--15",
-  keywords =     "Aging",
-  keywords =     "Biometry",
-  keywords =     "History, 19th Century",
-  keywords =     "History, 20th Century",
-  keywords =     "Humans",
-  keywords =     "Life Tables",
-  keywords =     "Mortality",
-  keywords =     "Sexual Maturation",
+  keywords =     "Aging; Biometry; History, 19th Century; History, 20th Century; Humans; Life Tables; Mortality; Sexual Maturation",
   abstract =     "In 1825 British actuary Benjamin Gompertz made a
                  simple but important observation that a law of
                  geometrical progression pervades large portions of
@@ -3320,7 +3051,7 @@ eprint = {http://www.biophysj.org/cgi/reprint/93/10/3373.pdf}
                  of his observations and insights in light of research
                  on aging that has taken place since then.",
   ISSN =         "0070-3370",
-notes = "Hardly any actual math, but the references might be interesting.
+note = "Hardly any actual math, but the references might be interesting.
 I'll look into them if I have the time.
 Available through several repositories.",
 url = "http://www.jstor.org/stable/2061656",
@@ -3337,25 +3068,7 @@ url = "http://www.jstor.org/stable/2061656",
   volume =       "69",
   number =       "1-2",
   pages =        "1--31",
-  keywords =     "Adolescent",
-  keywords =     "Adult",
-  keywords =     "Aged",
-  keywords =     "Aged, 80 and over",
-  keywords =     "Aging",
-  keywords =     "Biometry",
-  keywords =     "Child",
-  keywords =     "Child, Preschool",
-  keywords =     "Data Interpretation, Statistical",
-  keywords =     "Female",
-  keywords =     "Humans",
-  keywords =     "Infant",
-  keywords =     "Infant, Newborn",
-  keywords =     "Longitudinal Studies",
-  keywords =     "Male",
-  keywords =     "Middle Aged",
-  keywords =     "Models, Biological",
-  keywords =     "Models, Statistical",
-  keywords =     "Mortality",
+  keywords =     "Adolescent; Adult; Aged; Aged, 80 and over; Aging; Biometry; Child; Child, Preschool; Data Interpretation, Statistical; Female; Humans; Infant; Infant, Newborn; Longitudinal Studies; Male; Middle Aged; Models, Biological; Models, Statistical; Mortality",
   abstract =     "The Gompertz and Weibull functions are compared with
                  respect to goodness-of-fit to human mortality
                  distributions; ability to describe mortality curve
@@ -3379,7 +3092,7 @@ url = "http://www.jstor.org/stable/2061656",
                  and the probable errors in those analyses are
                  discussed.",
   ISSN =         "0047-6374",
-notes = "Nice table of various functions associated with Gompertz and Weibull models.",
+note = "Nice table of various functions associated with Gompertz and Weibull models.",
 doi = "10.1016/0047-6374(93)90068-3"
 }
 
@@ -3393,11 +3106,7 @@ doi = "10.1016/0047-6374(93)90068-3"
   volume =       "3",
   number =       "3",
   pages =        "255--261",
-  keywords =     "Ligands",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Polysaccharides",
-  keywords =     "Protein Denaturation",
-  keywords =     "Proteins",
+  keywords =     "Ligands; Microscopy, Atomic Force; Polysaccharides; Protein Denaturation; Proteins",
   abstract =     "Many processes in the body are effected and regulated
                  by highly specialized protein molecules: These
                  molecules certainly deserve the name ``biochemical
@@ -3432,22 +3141,7 @@ doi = "10.1016/0047-6374(93)90068-3"
   volume =       "112",
   number =       "1-2",
   pages =        "13--23",
-  keywords =     "Binding Sites",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "DNA",
-  keywords =     "DNA-Binding Proteins",
-  keywords =     "Elasticity",
-  keywords =     "Ligands",
-  keywords =     "Macromolecular Substances",
-  keywords =     "Micromanipulation",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Models, Chemical",
-  keywords =     "Molecular Biology",
-  keywords =     "Nucleic Acid Conformation",
-  keywords =     "Physical Stimulation",
-  keywords =     "Protein Binding",
-  keywords =     "Protein Conformation",
-  keywords =     "Stress, Mechanical",
+  keywords =     "Binding Sites; Computer Simulation; DNA; DNA-Binding Proteins; Elasticity; Ligands; Macromolecular Substances; Micromanipulation; Microscopy, Atomic Force; Models, Chemical; Molecular Biology; Nucleic Acid Conformation; Physical Stimulation; Protein Binding; Protein Conformation; Stress, Mechanical",
   abstract =     "The forced rupture of single chemical bonds in
                  biomolecular compounds (e.g. ligand-receptor systems)
                  as observed in dynamic force spectroscopy experiments
@@ -3479,11 +3173,7 @@ doi = "10.1016/0047-6374(93)90068-3"
   volume =       "90",
   number =       "11",
   pages =        "3851--3864",
-  keywords =     "Biomechanics",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Statistical Distributions",
-  keywords =     "Thermodynamics",
+  keywords =     "Biomechanics; Microscopy, Atomic Force; Models, Molecular; Statistical Distributions; Thermodynamics",
   abstract =     "We show that the standard theoretical framework in
                  single-molecule force spectroscopy has to be extended
                  to consistently describe the experimental findings. The
@@ -3525,8 +3215,7 @@ doi = {10.1063/1.439715}
   volume =       "100",
   number =       "20",
   pages =        "11378--11381",
-  keywords =     "Spectrum Analysis",
-  keywords =     "Temperature",
+  keywords =     "Spectrum Analysis; Temperature",
   abstract =     "Dynamic force spectroscopy of single molecules is
                  described by a model that predicts a distribution of
                  rupture forces, the corresponding mean rupture force,
@@ -3559,18 +3248,7 @@ doi = {10.1063/1.439715}
   volume =       "73",
   number =       "3",
   pages =        "1281--1287",
-  keywords =     "Binding Sites",
-  keywords =     "Biopolymers",
-  keywords =     "Kinetics",
-  keywords =     "Ligands",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Models, Chemical",
-  keywords =     "Molecular Conformation",
-  keywords =     "Protein Conformation",
-  keywords =     "Proteins",
-  keywords =     "Reproducibility of Results",
-  keywords =     "Stochastic Processes",
-  keywords =     "Thermodynamics",
+  keywords =     "Binding Sites; Biopolymers; Kinetics; Ligands; Microscopy, Atomic Force; Models, Chemical; Molecular Conformation; Protein Conformation; Proteins; Reproducibility of Results; Stochastic Processes; Thermodynamics",
   abstract =     "One-dimensional stochastic models demonstrate that
                  molecular dynamics simulations of a few nanoseconds can
                  be used to reconstruct the essential features of the
@@ -3603,20 +3281,7 @@ doi = {10.1063/1.439715}
   volume =       "72",
   number =       "4",
   pages =        "1568--1581",
-  keywords =     "Avidin",
-  keywords =     "Binding Sites",
-  keywords =     "Biotin",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "Hydrogen Bonding",
-  keywords =     "Mathematics",
-  keywords =     "Microscopy, Atomic Force",
-  keywords =     "Microspheres",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Molecular Structure",
-  keywords =     "Protein Binding",
-  keywords =     "Protein Conformation",
-  keywords =     "Protein Folding",
-  keywords =     "Sepharose",
+  keywords =     "Avidin; Binding Sites; Biotin; Computer Simulation; Hydrogen Bonding; Mathematics; Microscopy, Atomic Force; Microspheres; Models, Molecular; Molecular Structure; Protein Binding; Protein Conformation; Protein Folding; Sepharose",
   abstract =     "We report molecular dynamics simulations that induce,
                  over periods of 40-500 ps, the unbinding of biotin from
                  avidin by means of external harmonic forces with force
@@ -3709,8 +3374,8 @@ doi = {10.1063/1.439715}
 
 @Book{vanKampen07,
   title = "Stochastic Processes in Physics and Chemistry",
-  author = "N.G. {van Kampen}",
-  editin = "3",
+  author = "van Kampen, N.G.",
+  edition = "3",
   publisher = "Elsevier, North-Holland Personal Library",
   address = "Amsterdam",
   year = "2007",
@@ -3734,8 +3399,7 @@ doi = {10.1063/1.439715}
 }
 
 @Article{walton08,
-  author =       "Emily B. Walton and Sunyoung Lee and Krystyn J. {Van
-                 Vliet}",
+  author =       "Emily B. Walton and Sunyoung Lee and van Vliet, Krystyn J.",
   title =        "Extending Bell's model: how force transducer stiffness
                  alters measured unbinding forces and kinetics of
                  molecular complexes.",
@@ -3746,18 +3410,7 @@ doi = {10.1063/1.439715}
   volume =       "94",
   number =       "7",
   pages =        "2621--2630",
-  keywords =     "Biotin",
-  keywords =     "Computer Simulation",
-  keywords =     "Elasticity",
-  keywords =     "Kinetics",
-  keywords =     "Mechanotransduction, Cellular",
-  keywords =     "Models, Chemical",
-  keywords =     "Models, Molecular",
-  keywords =     "Molecular Motor Proteins",
-  keywords =     "Motion",
-  keywords =     "Streptavidin",
-  keywords =     "Stress, Mechanical",
-  keywords =     "Transducers",
+  keywords =     "Biotin; Computer Simulation; Elasticity; Kinetics; Mechanotransduction, Cellular; Models, Chemical; Models, Molecular; Molecular Motor Proteins; Motion; Streptavidin; Stress, Mechanical; Transducers",
   abstract =     "Forced unbinding of complementary macromolecules such
                  as ligand-receptor complexes can reveal energetic and
                  kinetic details governing physiological processes
@@ -3809,6 +3462,7 @@ doi = {10.1063/1.439715}
 }
 
 @Article{wikipedia_cubic_function,
+  key="wikipedia_cubic_function",
   author = "Wikipedia",
   title = "Cubic function",
   journal = "Wikipedia",