Added dates to rief97* which swapped a <-> b.
authorW. Trevor King <wking@drexel.edu>
Sat, 23 Oct 2010 16:49:18 +0000 (12:49 -0400)
committerW. Trevor King <wking@drexel.edu>
Sat, 23 Oct 2010 16:51:40 +0000 (12:51 -0400)
tex/src/introduction/main.tex
tex/src/root.bib
tex/src/sawsim/introduction.tex
tex/src/unfolding-distributions/review.tex

index 1ba7befd6d0af28910ba79abc3e3cad4c8f5c676..3abb644fcef597f5358bf6bd4fba0b738c3c8dda 100644 (file)
@@ -117,7 +117,7 @@ methods, AFM is the most widely used due to the availability of
 user-friendly commercial instruments.  AFM has been employed on
 several types of biological macromolecules, mechanically unfolding
 proteins\citep{carrion-vazquez99a} and forcing structural transitions
-in DNA\citep{rief99} and polysaccharides\citep{rief97b}.  An
+in DNA\citep{rief99} and polysaccharides\citep{rief97a}.  An
 AFM\index{AFM} uses a sharp tip integrated at the end of a cantilever
 to interact with the sample.  Cantilever bending is measured by a
 laser reflected off the cantilever and incident on a position
index f04841d72284be4aba66d70920933cb80453b18f..889fd8b03382e9c0382c3fdb6e9413c527723602 100644 (file)
     title = "A simple method for probing the mechanical unfolding pathway of
         proteins in detail",
     year = 2002,
+    month = sep,
+    day = 17,
     journal = PNAS,
     volume = 99,
     number = 19,
 }
 
 @article { rief97a,
-    author = MRief #" and "# MGautel #" and "# FOesterhelt #" and "# JFernandez
-        #" and "# HEGaub,
-    title = "Reversible Unfolding of Individual Titin Immunoglobulin Domains by
-        {AFM}",
-    year = 1997,
-    journal = SCI,
-    volume = 276,
-    number = 5315,
-    pages = "1109--1112",
-    doi = "10.1126/science.276.5315.1109",
-    eprint = "http://www.sciencemag.org/cgi/reprint/276/5315/1109.pdf",
-    url = "http://www.sciencemag.org/cgi/content/abstract/276/5315/1109",
-    note = "Seminal paper for force spectroscopy on Titin. Cited by
-        \citet{dietz04} (ref 9) as an example of how unfolding large proteins
-        is easily interpreted (vs.\ confusing unfolding in bulk), but Titin is
-        a rather simple example of that, because of its globular-chain
-        structure.",
-    project = "Energy Landscape Roughness"
-}
-
-@article { rief97b,
     author = MRief #" and "# FOesterhelt #" and "# BHeymann #" and "# HEGaub,
     title = "Single Molecule Force Spectroscopy on Polysaccharides by Atomic
         Force Microscopy",
         reversible and was corroborated by molecular dynamics calculations."
 }
 
+@article { rief97b,
+    author = MRief #" and "# MGautel #" and "# FOesterhelt #" and "# JFernandez
+        #" and "# HEGaub,
+    title = "Reversible Unfolding of Individual Titin Immunoglobulin Domains by
+        {AFM}",
+    year = 1997,
+    month = may,
+    day = 16,
+    journal = SCI,
+    volume = 276,
+    number = 5315,
+    pages = "1109--1112",
+    doi = "10.1126/science.276.5315.1109",
+    eprint = "http://www.sciencemag.org/cgi/reprint/276/5315/1109.pdf",
+    url = "http://www.sciencemag.org/cgi/content/abstract/276/5315/1109",
+    note = "Seminal paper for force spectroscopy on Titin. Cited by
+        \citet{dietz04} (ref 9) as an example of how unfolding large proteins
+        is easily interpreted (vs.\ confusing unfolding in bulk), but Titin is
+        a rather simple example of that, because of its globular-chain
+        structure.",
+    project = "Energy Landscape Roughness"
+}
+
 @article { rief98,
     author = MRief #" and "# JFernandez #" and "# HEGaub,
     title = "Elastically Coupled Two-Level Systems as a Model for Biopolymer
index aff4c4784452fa673489a35b13c6251be142d0d4..474df66f09c7ee76d093c1876f52abd3b685eb25 100644 (file)
@@ -23,7 +23,7 @@ as the distance from the native state to the transition state along
 the pulling direction.  The Monte Carlo simulation method has been
 used since the first report of mechanical unfolding experiments using
 the AFM%
-\citep{rief97b,rief97a,rief98,carrion-vazquez99a,best02,zinober02,jollymore09},
+\citep{rief97a,rief97b,rief98,carrion-vazquez99a,best02,zinober02,jollymore09},
 but these previous implementations are neither fully described nor
 publicly available.
 
index 5e45b1977d73c900da110ac2f779f0f66dc7ab57..42b2540ce3213bc88bddf710f5f6913e8579c9bd 100644 (file)
@@ -5,7 +5,7 @@ There's not all that much information here, but it's a good place to go to get
 a big-picture overview before diving into the more technical papers.
 
 There are two main approaches to modeling protein domain unfolding under tension: Bell's and Kramers'\citep{schlierf06,dudko06,hummer03}.
-Bell introduced his model in the context of cell adhesion\citep{bell78}, but it has been widely used to model mechanical unfolding in proteins\citep{rief97a,carrion-vazquez99a,schlierf06} due to it's simplicity and ease of use\citep{hummer03}.
+Bell introduced his model in the context of cell adhesion\citep{bell78}, but it has been widely used to model mechanical unfolding in proteins\citep{rief97b,carrion-vazquez99a,schlierf06} due to it's simplicity and ease of use\citep{hummer03}.
 Kramers introduced his theory in the context of thermally activated barrier crossings, which is how we use it here.
 
 There is an excellent review of Kramers' theory in \citet{hanggi90}.
@@ -59,7 +59,7 @@ or laser-tweezers based
 \subsection{Evolution of unfolding modeling}
 
 Evans introduced the saddle-point Kramers' approximation in a protein unfolding context 1997 (\citet{evans97} Eqn.~3).
-However, early work on mechanical unfolding focused on the simper Bell model\citep{rief97a}.%TODO
+However, early work on mechanical unfolding focused on the simper Bell model\citep{rief97b}.%TODO
 In the early `00's, the saddle-point/steepest-descent approximation to Kramer's model (\citet{hanggi90} Eqn.~4.56c) was introduced into our field\citep{dudko03,hyeon03}.%TODO
 By the mid `00's, the full-blown double-integral form of Kramer's model (\citet{hanggi90} Eqn.~4.56b) was in use\citep{schlierf06}.%TODO
 
@@ -75,7 +75,7 @@ Early molecular dynamics (MD) work on receptor-ligand breakage by Grubmuller 199
 \subsection{History of experimental AFM unfolding experiments}
 
 \begin{itemize}
-  \item \citet{rief97a}: 
+  \item \citet{rief97b}: 
 \end{itemize}
 
 \subsection{History of experimental laser tweezer unfolding experiments}