Give root.bib a final run through pybtex.
authorW. Trevor King <wking@drexel.edu>
Sat, 16 Oct 2010 19:49:46 +0000 (15:49 -0400)
committerW. Trevor King <wking@drexel.edu>
Sat, 16 Oct 2010 19:49:46 +0000 (15:49 -0400)
This just re-wrapped some author lines and swapped dietz06{a,b} (now
with months and dates to stabilize future sorts).

root.bib is now stable against future pybtex passes.

tex/src/root.bib

index 38c24510c9cd8722902274924f77922107c331cf..f7bac1c7fa4b7e9a404aef6d43d2da9c3b2f5f02 100644 (file)
 }
 
 @article { carrion-vazquez00,
-    author = MCarrionVazquez #" and "# AOberhauser #" and "# TEFisher #" and "# PMarszalek #" and "# HLi #" and "#
-        JFernandez,
+    author = MCarrionVazquez #" and "# AOberhauser #" and "# TEFisher #" and "#
+        PMarszalek #" and "# HLi #" and "# JFernandez,
     title = "Mechanical design of proteins studied by single-molecule force
         spectroscopy and protein engineering",
     year = 2000,
 }
 
 @article { carrion-vazquez99a,
-    author = MCarrionVazquez #" and "# PMarszalek #" and "# AOberhauser #" and "# JFernandez,
+    author = MCarrionVazquez #" and "# PMarszalek #" and "# AOberhauser #" and
+        "# JFernandez,
     title = "Atomic force microscopy captures length phenotypes in single
         proteins",
     year = 1999,
 }
 
 @article { dietz06a,
+    author = HDietz #" and "# MRief,
+    title = "Protein structure by mechanical triangulation",
+    year = 2006,
+    month = jan,
+    day = 31,
+    journal = PNAS,
+    volume = 103,
+    number = 5,
+    pages = "1244--1247",
+    doi = "10.1073/pnas.0509217103",
+    eprint = "http://www.pnas.org/cgi/reprint/103/5/1244.pdf",
+    url = "http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/103/5/1244",
+    abstract = "Knowledge of protein structure is essential to understand
+        protein function. High-resolution protein structure has so far been the
+        domain of ensemble methods. Here, we develop a simple single-molecule
+        technique to measure spatial position of selected residues within a
+        folded and functional protein structure in solution. Construction and
+        mechanical unfolding of cysteine-engineered polyproteins with
+        controlled linkage topology allows measuring intramolecular distance
+        with angstrom precision. We demonstrate the potential of this technique
+        by determining the position of three residues in the structure of green
+        fluorescent protein (GFP). Our results perfectly agree with the GFP
+        crystal structure. Mechanical triangulation can find many applications
+        where current bulk structural methods fail."
+}
+
+@article { dietz06b,
     author = HDietz #" and "# FBerkemeier #" and "# MBertz #" and "# MRief,
     title = "Anisotropic deformation response of single protein molecules",
     year = 2006,
         of protein materials."
 }
 
-@article { dietz06b,
-    author = HDietz #" and "# MRief,
-    title = "Protein structure by mechanical triangulation",
-    year = 2006,
-    month = jan,
-    day = 31,
-    journal = PNAS,
-    volume = 103,
-    number = 5,
-    pages = "1244--1247",
-    doi = "10.1073/pnas.0509217103",
-    eprint = "http://www.pnas.org/cgi/reprint/103/5/1244.pdf",
-    url = "http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/103/5/1244",
-    abstract = "Knowledge of protein structure is essential to understand
-        protein function. High-resolution protein structure has so far been the
-        domain of ensemble methods. Here, we develop a simple single-molecule
-        technique to measure spatial position of selected residues within a
-        folded and functional protein structure in solution. Construction and
-        mechanical unfolding of cysteine-engineered polyproteins with
-        controlled linkage topology allows measuring intramolecular distance
-        with angstrom precision. We demonstrate the potential of this technique
-        by determining the position of three residues in the structure of green
-        fluorescent protein (GFP). Our results perfectly agree with the GFP
-        crystal structure. Mechanical triangulation can find many applications
-        where current bulk structural methods fail."
-}
-
 @article { dietz07,
     author = HDietz #" and "# MRief,
     title = "Detecting Molecular Fingerprints in Single Molecule Force
 }
 
 @article { dudko07,
-    author = OKDudko #" and "# JMathe #" and "# ASzabo #" and "# AMeller #"
-        and "# GHummer,
+    author = OKDudko #" and "# JMathe #" and "# ASzabo #" and "# AMeller #" and
+        "# GHummer,
     title = "Extracting kinetics from single-molecule force spectroscopy:
         nanopore unzipping of {DNA} hairpins",
     year = 2007,
 }
 
 @article { forde02,
-    author = NRForde #" and "# DIzhaky #" and "# GRWoodcock #" and "#
-        GJLWuite #" and "# CBustamante,
+    author = NRForde #" and "# DIzhaky #" and "# GRWoodcock #" and "# GJLWuite
+        #" and "# CBustamante,
     title = "Using mechanical force to probe the mechanism of pausing and
         arrest during continuous elongation by Escherichia coli {RNA}
         polymerase",
 }
 
 @article { jollymore09,
-    author = AJollymore #" and "# CLethias #" and "# QPeng #" and "# YCao
-        #" and "# HLi,
+    author = AJollymore #" and "# CLethias #" and "# QPeng #" and "# YCao #"
+        and "# HLi,
     title = "Nanomechanical properties of tenascin-{X} revealed by single-
         molecule force spectroscopy",
     year = 2009,
 }
 
 @article { krammer99,
-    author = AKrammer #" and "# HLu #" and "# BIsralewitz #" and "#
-        KSchulten #" and "# VVogel,
+    author = AKrammer #" and "# HLu #" and "# BIsralewitz #" and "# KSchulten
+        #" and "# VVogel,
     title = "Forced unfolding of the fibronectin type {III} module reveals a
         tensile molecular recognition switch",
     year = 1999,
 }
 
 @article { linke98a,
-    author = WALinke #" and "# MRStockmeier #" and "# MIvemeyer #" and "# HHosser #" and "# PMundel,
+    author = WALinke #" and "# MRStockmeier #" and "# MIvemeyer #" and "#
+        HHosser #" and "# PMundel,
     title = "Characterizing titin's {I}-band {Ig} domain region as an entropic
         spring",
     year = 1998,
 }
 
 @article { linke98b,
-    author = WALinke #" and "# MIvemeyer #" and "# PMundel #" and "# MRStockmeier #" and "#
-        BKolmerer,
+    author = WALinke #" and "# MIvemeyer #" and "# PMundel #" and "#
+        MRStockmeier #" and "# BKolmerer,
     title = "Nature of {PEVK}-titin elasticity in skeletal muscle",
     year = 1998,
     month = jul,
 }
 
 @article { lu00a,
-    author = HLu #" and "# AKrammer #" and "# BIsralewitz #" and "# VVogel
-        #" and "# KSchulten,
+    author = HLu #" and "# AKrammer #" and "# BIsralewitz #" and "# VVogel #"
+        and "# KSchulten,
     title = "Computer modeling of force-induced titin domain unfolding",
     year = 2000,
     journal = AdvExpMedBiol,
 }
 
 @article { lu98,
-    author = HLu #" and "# BIsralewitz #" and "# AKrammer #" and "# VVogel
-        #" and "# KSchulten,
+    author = HLu #" and "# BIsralewitz #" and "# AKrammer #" and "# VVogel #"
+        and "# KSchulten,
     title = "Unfolding of titin immunoglobulin domains by steered molecular
         dynamics simulation",
     year = 1998,
 }
 
 @article { mickler07,
-    author = MMickler #" and "# RDima #" and "# HDietz #" and "# CHyeon #" and "# DThirumalai #"
-        and "# MRief,
+    author = MMickler #" and "# RDima #" and "# HDietz #" and "# CHyeon #" and
+        "# DThirumalai #" and "# MRief,
     title = "Revealing the bifurcation in the unfolding pathways of {GFP} by
         using single-molecule experiments and simulations",
     year = 2007,
 }
 
 @article { schwaiger05,
-    author = ISchwaiger #" and "# MSchleicher #" and "#
-        AANoegel #" and "# MRief,
+    author = ISchwaiger #" and "# MSchleicher #" and "# AANoegel #" and "#
+        MRief,
     title = "The folding pathway of a fast-folding immunoglobulin domain
         revealed by single-molecule mechanical experiments",
     year = 2005,